热变性程度对谷氨酰胺转氨酶诱导大豆分离蛋白凝胶性质的影响

大豆分离蛋白（SPI）由于实际生产过程中的不同工艺而具有不同的结构和性质，这将影响最终谷氨酰胺转氨酶（glutamine　transaminase、TG酶）诱导的凝胶产物。为了探索不同结构的SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响，制备了不同热变性程度的SPI，并对其蛋白质组成、表面疏水性、溶解度、粒径分布和凝胶强度、持水性和凝胶形态进行了研究。结果表明，热处理加剧了SPI的解离和聚集，导致SPI表面疏水性增强，溶解度降低。同时，随着温度的升高，颗粒尺寸增大，但升达到95℃后颗粒尺寸减小。SPI-凝胶强度最低，为85岁，最高，为95岁。对于95热处理的SPI凝胶，随着蛋白质浓度的增加，凝胶强度增加，气孔增加。随着TG酶浓度的增加，凝胶强度增加，当TG酶浓度为1.80u/g时，凝胶的持水能力最低，同时气孔较多。50个培养的SPI凝胶强度高于4个培养样本。结果表明，在大豆蛋白进行一定程度的热变性（尤其是95热处理）有利于通过TG酶诱导形成蛋白凝胶，这为工业生产提供了一定的理论依据。